Acide aminé

Dans chimie, acide aminé en est molécule cela contient tous les deux aminé et acide carboxylique groupes fonctionnels. Dans biochimie, ce plus court et plus général terme est fréquemment employé pour se rapporter à des acides aminés d'alpha : ces acides aminés en lesquels les fonctionnalités aminées et de carboxylate sont attachées à la même chose carbone, le prétendu ?-carbone.

résidu d'acide aminé est de ce qu'est à gauche d'un acide aminé une fois une molécule l'eau a été perdu ( H+ du côté azoté et L'OH- du côté carboxylique) dans la formation de a obligation de peptide.

Table des matières

Vue d'ensemble

Les acides aminés sont les unités structurales de base de bâtiment de protéines. Ils forment sous peu polymère chaînes appelées peptides ou polypeptides quelles à leur tour structures de forme ont appelé protéines.

Phenylalanine is one of the standard amino acids.
Phénylalanine est un des acides aminés standard.

Vingt acides aminés sont codés par la norme code génétique et s'appellent proteinogenic ou acides aminés standard. Au moins deux autres sont également codés par DNA d'une façon non standard comme suit :

  • Selenocysteine est incorporé à quelques protéines à un UGA codon, qui est normalement un codon d'arrêt.
  • Pyrrolysine est employé par certains methanogens dans enzymes qu'ils emploient pour produire méthane. Il est codé pour la similitude au selenocysteine mais avec le codon UAG à la place.

D'autres acides aminés contenus en protéines sont habituellement constitués par modification poteau-de translation, c'est modification ensuite traduction (synthèse de protéine). Ces modifications sont souvent essentielles pour la fonction de la protéine.

Proline est le seul acide aminé proteinogenic dont le groupe latéral est cyclique et lie au groupe un-aminé, constituant un groupe secondaire d'animés. Autrefois, la proline s'est misleadingly appelée acide d'imino.

Plus de cent acides aminés ont été trouvés en nature. Certaines de ces derniers ont été détectées dedans météorites, particulièrement dans un type connu sous le nom de chondrites carbonés. Micro-organismes et usines produisez souvent les acides aminés très rares, qui peuvent être trouvés dans peptidic antibiotiques (e.g., nisine ou alamethicin). Lanthionine est un dimère sulfure-jeté un pont sur d'alanine ainsi que lequel est trouvé insaturé acides aminés dedans lantibiotics (peptides antibiotiques d'origine microbienne). acide 1-Aminocyclopropane-1-carboxylic (ACCUMULATEUR) est un petit acide aminé cyclique disubstitué et une intermédiaire de clef dans la production de l'usine hormone éthylène.

En plus de la synthèse de protéine, les acides aminés ont d'autres rôles biologique-importants. Glycine et glutamate sont les neurotransmetteurs aussi bien que les acides aminés standard en protéines. Beaucoup d'acides aminés sont employés synthétisent d'autres molécules, par exemple :

Les acides aminés non standard nombreux sont également biologique-importants : GABA (une autre neurotransmetteur), carnitine (utilisé dedans lipide transport dans a cellule), ornithine, citrulline, homocystéine, hydroxyproline, hydroxylysine, et sarcosine.

Certains des 20 acides aminés standard s'appellent acides aminés essentiels parce qu'ils ne peuvent pas être synthétisé par corps d'autre composés à travers réactions chimiques, mais à la place doit être pris dedans avec la nourriture. Dans humains, les acides aminés essentiels sont lysine, leucine, isoleucine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane, valine, et (chez les enfants) histidine et arginine.

L'expression "acides aminés à chaînes branchées" est parfois employée pour se rapporter aux acides aminés aliphatiques : leucine, isoleucine et valine.

Structure générale

La structure générale des acides aminés proteinogenic d'alpha est :

   COOH
   |
 H-C-R
   |
   NH2

Là où "R" représente a chaîne latérale détail à chaque acide aminé. Des acides aminés sont habituellement classifiés par des propriétés de la chaîne latérale dans quatre groupes : acide, de base, hydrophile (polaire), et hydrophobe (non polaire).

Isomerism

Excepté glycine, où R = H, acides aminés se produisent dans deux possibles isomères optiques, appelé D et L. Le L acides aminés représente la grande majorité d'acides aminés trouvés dedans protéines. Des acides aminés de D sont trouvés en quelques protéines produites par les organizations exotiques de mer-logement, comme escargots de cône. Ils sont également les composants abondants du murs de cellules de bactéries.

Réactions

Des protéines sont créées près polymérisation des acides aminés près obligations de peptide dans un processus appelé traduction.

Peptide bond formation
Formation d'obligation de peptide
1. Acide aminé ; 2. zwitterion structure ; acides aminés 3. deux formant une obligation de peptide. (voyez également obligation.)

Liste d'acides aminés standard

Structures

Les structures et les symboles des 20 acides aminés présentent en code génétique.

Image:amino_acids_2.png

Propriétés chimiques

Suivret un tableau présentant les symboles d'une lettre, les symboles de trois-lettre, et les propriétés chimiques des chaînes latérales des acides aminés standard. Le symbole d'un-lettre pour un acide aminé indéterminé est X. Le symbole de trois-lettre Asx ou symbole d'un-lettre B signifie que l'acide aminé est l'un ou l'autre asparagine ou acide aspartique, tandis que Glx ou Z signifie l'un ou l'autre acide glutamique ou glutamine.

Abbrev. Nom et prénoms Type de chaîne latérale La masse pi pK1
(?-COOH)
pK2
(? -+NH3)
pKr (r) Remarques
A Aile du nez 胺基代丙酸 hydrophobe 89.09 6.01 2.35 9.87 Très abondant, très souple. Plus raide que la glycine, mais assez petit pour poser seulement de petites limites stériques pour la conformation de protéine. Il se comporte assez neutre, peut être situé dans des régions hydrophiles sur la protéine extérieure et les secteurs hydrophobes à l'intérieur.
C Cys Cystéine hydrophobe (Nagano, 1999) 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 Les grippages d'atome de soufre aisément à métal lourd 離子。 Dans des conditions d'oxydation, deux cystéines peuvent se joindre ensemble par a obligation du bisulfure pour former l'acide aminé cystine. Quand les cystines font partie d'une protéine, insuline par exemple, ceci impose structure tertiaire et marques la protéine plus résistante au déploiement et dénaturation; les ponts en bisulfure sont donc terrain communal en protéines qui doivent fonctionner dans les environnements durs, les enzymes digestives (e.g., pepsine et chymotrypsine), protéines structurales (e.g., kératine), et protéines trop petites pour tenir leur forme sur leurs propres (par exemple insuline).
D Asp Acide aspartique acide 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 Se comporte pareillement à l'acide glutamique. Porte un groupe acide hydrophile avec la charge négative forte. Habituellement est situé sur la surface externe de la protéine, le rendant hydrosoluble. Grippages aux molécules positif-chargées et aux ions, souvent employés en enzymes pour fixer l'ion en métal. Une fois placée à l'intérieur de de la protéine, l'aspartate et le glutamate sont habituellement appareillés avec de l'arginine et la lysine.
E Glu Acide glutamique acide 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 Se comporte semblable à l'acide aspartique. A plus longtemps, une chaîne latérale légèrement plus flexible.
F Phe Phénylalanine hydrophobe 165.19 5.49 2.20 9.31 Essentiel pour des humains. La phénylalanine, la tyrosine, et le tryptophane contiennent grand rigide aromatique groupe sur la chaîne latérale. Ce sont les plus grands acides aminés. Comme l'isoleucine, la leucine et la valine, ce sont hydrophobes et tendent à orienter vers l'intérieur de la molécule pliée de protéine.
G Gly Glycine hydrophile 75.07 6.06 2.35 9.78 En raison des deux atomes d'hydrogène au ? le carbone, glycine n'est pas optiquement actif. C'est l'acide aminé le plus minuscule, tourne facilement, ajoute la flexibilité à la chaîne de protéine. Il peut s'adapter dans les espaces les plus serrés, e.g., la spirale triple de collagène. Car trop de flexibilité n'est pas habituellement désirée, car un composant structural il est moins commun que l'alanine.
H Sien Histidine de base 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04 En même conditions légèrement acides protonation de l'azote se produit, changeant les propriétés de l'histidine et du polypeptide dans l'ensemble. Il est employé par beaucoup de protéines comme mécanisme de normalisation, changeant la conformation et le comportement du polypeptide dans des régions acides telles que l'en retard endosome ou lysosome, imposant le changement de conformation des enzymes. Toutefois seulement quelques histidines sont nécessaires pour ceci, ainsi lui est comparativement rare.
I Ile Isoleucine hydrophobe 131.17 6.05 2.32 9.76 Essentiel pour des humains. L'isoleucine, la leucine et la valine ont de grandes chaînes latérales hydrophobes aliphatiques. Leurs molécules sont rigides, et leurs interactions hydrophobes mutuelles sont importantes pour le pliage correct des protéines, car ces chaînes tendent à être situées à l'intérieur de de la molécule de protéine.
K Lys Lysine de base 146.19 9.60 2.16 9.06 10.54 Essentiel pour des humains. Se comporte pareillement à l'arginine. Contient une longue chaîne latérale flexible avec une extrémité positif-chargée. La flexibilité de la chaîne prépare la lysine et l'arginine appropriées à lier aux molécules avec beaucoup de charges négatives sur leurs surfaces. E.g., ADN- les protéines liantes ont leurs régions actives riches avec de l'arginine et la lysine. La charge forte prépare ces deux acides aminés enclins pour être située sur les surfaces hydrophiles externes des protéines ; quand elles sont trouvées à l'intérieur, elles sont habituellement appareillées avec de l'acide aminé négatif-chargé correspondant, e.g., aspartate ou glutamate.
L Leu Leucine hydrophobe 131.17 6.01 2.33 9.74 Essentiel pour des humains. Se comporte semblable à l'isoleucine et à la valine. Voir l'isoleucine.
M Réuni Méthionine hydrophobe 149.21 5.74 2.13 9.28 Essentiel pour des humains. Toujours le premier acide aminé à incorporer à une protéine ; parfois enlevé après traduction. Comme la cystéine, contient le soufre, mais avec un groupe méthylique au lieu de l'hydrogène. Ce groupe méthylique peut être activé, et est employé dans beaucoup de réactions où un nouvel atome de carbone est ajouté à une autre molécule.
N Asn Asparagine hydrophile 132.12 5.41 2.14 8.72 Version neutralisée d'acide aspartique.
P Pro Proline hydrophobe 115.13 6.30 1.95 10.64 Contient un anneau peu commun au groupe d'amine d'N-extrémité, qui force l'ordre d'amide de CO-NH dans une conformation fixe. Peut perturber les structures se plier de protéine comme ? spirale ou ? feuille, forçant le repli désiré dans la chaîne de protéine. Terrain communal dedans collagène, où il subit a modification de posttranslational à hydroxyproline. Rare ailleurs.
Q Gln Glutamine hydrophile 146.15 5.65 2.17 9.13 Version neutralisée d'acide glutamique. Utilisé en protéines et comme stockage pour .
R Arg Arginine de base 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48 Fonctionellement semblable à la lysine.
S Ser Sérine hydrophile 105.09 5.68 2.19 9.21 La sérine et la thréonine ont un groupe court fini avec a hydroxyle groupe. Il est facile enlever son hydrogène, ainsi la sérine et la thréonine agissent souvent en tant que donateurs d'hydrogène en enzymes. Tous les deux sont très hydrophylic, donc les régions externes des protéines solubles tendent à être riches avec elles.
T Thr Thréonine hydrophile 119.12 5.60 2.09 9.10 Essentiel pour des humains. Se comporte pareillement à la sérine.
V Val Valine hydrophobe 117.15 6.00 2.39 9.74 Essentiel pour des humains. Se comporte pareillement à l'isoleucine et à la leucine. Voir l'isoleucine.
W Trp Tryptophane hydrophobe 204.23 5.89 2.46 9.41 Essentiel pour des humains. Se comporte pareillement à la phénylalanine et à la tyrosine (voir la phénylalanine). Précurseur de sérotonine.
Y Tyr Tyrosine hydrophobe 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 Se comporte pareillement à la phénylalanine et au tryptophane (voir la phénylalanine). Précurseur de mélanine, epinephrine, et hormones thyroïde.


Acide aminé Abbrev. Chaîne latérale Phobique hydraulique Polaire Chargé Petit Minuscule Aromatique ou Aliphatique van der Waals volume Codon Occurrence en protéines (%)
Alanine Aile du nez, A - CH3 X - - X X - 67 GCU, GCC, GCA, GCG 7.8
Cystéine Cys, C - CH2SH X - - X - - 86 UGU, UGC 1.9
Aspartate Asp, D - CH2COOH - X négatif X - - 91 GAU, GAC 5.3
Glutamate Glu, E - CH2Ch2COOH - X négatif - - - 109 GAA, BÂILLON 6.3
Phénylalanine Phe, F - CH2C6H5 X - - - - Aromatique 135 UUU, UUC 3.9
Glycine Gly, G - H X - - X X - 48 GGU, GGC, GGA, GGG 7.2
Histidine Sien, H - CH2-C3H3N2 - X positif - - Aromatique 118 CAU, CAC 2.3
Isoleucine Ile, I - CH(CH3)ch2Ch3 X - - - - Aliphatique 124 AUU, AUC, AUA 5.3
Lysine Lys, K -(CH2)4NH2 - X positif - - - 135 D.C.A., AAG 5.9
Leucine Leu, L - CH2CH(CH3)2 X - - - - Aliphatique 124 UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 9.1
Méthionine Réuni, M - CH2Ch2SCh3 X - - - - - 124 AOÛT 2.3
Asparagine Asn, N - CH2CONH2 - X - X - - 96 AAU, AAC 4.3
Proline Pro, P - CH2Ch2Ch2- X - - X - - 90 CCU, CCC, CCA, CCG 5.2
Glutamine Gln, Q - CH2Ch2CONH2 - X - - - - 114 CAA, CAG 4.2
Arginine Arg, R -(CH2)3NH-C(NH)NH2 - X positif - - - 148 CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 5.1
Sérine Ser, S - CH2L'OH - X - X X - 73 UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, agc 6.8
Thréonine Thr, T - CH(OH)CH3 X X - X - - 93 ACU, ACCUMULATEUR, ACA, ACG 5.9
Valine Val, V - CH(CH3)2 X - - X - Aliphatique 105 GUU, GUC, GUA, GUG 6.6
Tryptophane Trp, W - CH2C8H5N X - - - - Aromatique 163 UGG 1.4
Tyrosine Tyr, Y - CH2- C6H4L'OH X X - - - Aromatique 141 UAU, UAC 3.2

Acides aminés hydrophiles et hydrophobes

Selon la façon dont polaire la chaîne latérale, aminoacids peut être hydrophile ou hydrophobe au divers degré. Ceci influence leur interaction avec d'autres structures, dans la protéine elle-même et dans d'autres protéines. La distribution des aminoacids hydrophiles et hydrophobes détermine structure tertiaire de la protéine, et de leur endroit physique sur la structure extérieure des protéines influencent le leur structure quaternaire. For example, soluble proteins have surfaces rich with polar aminoacids like serine and threonine, while integral membrane proteins tend to have outer ring of hydrophobic aminoacids that anchors them to the lipid bilayer, and proteins anchored to the membrane have a hydrophobic end that locks into the membrane. Similarly, proteins that have to bind to positive-charged molecules have surfaces rich with negatively charged aminoacids like glutamate and aspartate, while proteins binding to negative-charged molecules have surfaces rich with positively charged chains like lysine and arginine.

Hydrophilic and hydrophobic interactions of the proteins do not have to rely only on aminoacids themselves. By various posttranslational modifications other chains can be attached to the proteins, forming hydrophobic lipoproteins or hydrophylic glycoproteins.

Nonstandard amino acids

Aside from the twenty standard amino acids, there is a vast number of nonstandard amino acidsnon utilisé à la fabrication régulière du corps des protéines. Les exemples des acides aminés nonstandard incluent soufre- contenant taurine et les neurotransmetteurs GABA et dopamine. D'autres exemples sont lanthionine, acide 1-amino isobutyrique, dehydroalanine, acide dehydro-aminé-butyrique,

Des acides aminés nonstandard sont habituellement formés par des modifications aux acides aminés standard. Par exemple, la taurine peut être constituée par décarboxylation de la cystéine, alors que la dopamine est synthétisée de la tyrosine et hydroxyproline est fait par a modification de posttranslational de proline.

Les utilisations des substances ont dérivé des acides aminés

  • Aspartame (ester d'aspartyl-phenylalanine-1-methyl) est un édulcorant.
  • 5-HTP (5-hydroxytryptophan) a été employé pour traiter des problèmes neurologiques liés à PKU (phenylketonuria), aussi bien que la dépression (comme alternative au L-Tryptophane).
  • L-DOPA (L-dihydroxyphenylalanine) est une drogue employée pour traiter Parkinsonisme.
  • Glutamate monosodique est a additif pour augmenter la saveur.

Voyez également

Références

  • Doolittle, R.F. (1989) redondances dans des ordres de protéine. Dans Prévisions de structure de protéine et les principes de la conformation de protéine (Fasman, G.D. ED) Pression d'espace, New York, pp. 599-623
  • David L. Le Nelson et le Michael M. Cox, Principes de Lehninger de la biochimie, 3ème édition, 2000, en valeur des éditeurs, ISBN 1572591536
  • Sur la nature hydrophobe de la cystéine.

Liens externes

 

  > Français > en.wikipedia.org (Traduit par ordinateur dans le Français)