Glycosylation

Glycosylation est le processus ou le résultat de l'addition de saccharides à protéines et lipides. Le processus est l'un de quatre principaux Co-de translation et modification poteau-de translation étapes dans la synthèse de la membrane et des protéines sécrétées et la majorité de protéines synthétisées dans le rugueux HEU subissez le glycosylation. Il est enzyme- processus emplacement-spécifique dirigé, par opposition à la réaction chimique non-ezymatic de glycation. Là existe N- glycosylation lié au amide azote de asparagine chaînes latérales et O- glycosylation lié au hydroxy l'oxygène de sérine et thréonine chaînes latérales.

Table des matières

But

Les chaînes de polysaccharide attachées aux protéines de cible remplissent de diverses fonctions. Par exemple, quelques protéines ne se plient pas correctement à moins qu'elles soient des premières glycosylés. En outre, les polysaccharides ont lié à l'amide azote de asparagine dans la protéine confèrent la stabilité sur quelques glycoprotéines sécrétées. Les expériences ont prouvé que le glycosylation n'est pas dans ce cas-ci une condition stricte pour le pliage approprié, mais unglycosylated la protéine dégrade rapidement. Glycosylation peut jouer un rôle dans l'adhérence de cellule-cellule (un mécanisme utilisé par des cellules de système immunitaire) aussi bien.

Mécanismes

Il y a de divers mécanismes pour le glycosylation, bien que tous partagent plusieurs dispositifs communs.

  • Glycosylation est un processus enzymatique
  • La molécule de distributeur est un sucre activé de nucléotide
  • Le processus est détail d'emplacement

N- glycosylation lié

N- le glycosylation lié de quelques protéines est exigé pour le pliage approprié. N- le processus lié de glycosylation se produit dedans eukaryotes et largement dedans archaea, mais très rarement dedans prokaryotes.

Pour N- oligosaccharides liés, un précurseur 14-sugar est d'abord ajouté à l'asparagine dans la chaîne de polypeptide de la protéine de cible. La structure de ce précurseur est commune aux la plupart eukaryotes, et contient 3 glucose, 9 mannose, et 2 N- molécules d'acetylglucosamine. Un ensemble complexe de réactions attache cette chaîne embranchée à une molécule de porteur appelée dolichol, et alors il est transféré au point approprié sur la chaîne de polypeptide pendant qu'il est transféré dans HEU le lumen.

Il y a deux types principaux de N- saccharides liés : oligosaccharides de haut-mannose, et oligosaccharides complexes (Alberts et. Al, Ch 13, page 604). le Haut-mannose est essentiellement juste deux N- acetylglucosamines avec beaucoup de résidus de mannose, souvent presque autant de comme sont vus dans les oligosaccharides de précurseur avant qu'il soit attaché à la protéine. Les oligosaccharides complexes sont ainsi appelé parce qu'ils peuvent contenir presque tout nombre des autres types de saccharides, y compris plus que les deux originaux N- acetylglucosamines. Les protéines peuvent être glycosylées par les deux types d'oligos sur différentes parties de la protéine. Si un oligosaccharide est on pense le haut-mannose ou le complexe pour dépendre de son accessibilité aux protéines demodification dans Golgi. Si le saccharide est relativement inaccessible, il restera très probablement sous son forme originale de haut-mannose. S'il est accessible, alors il est probable que plusieurs des résidus de mannose soient fendus au loin et le saccharide sera encore modifié par l'addition d'autres types de groupe comme discuté ci-dessus.

oligosaccharide la chaîne est attachée seulement à asparagine occurrence dans le tripeptide ordre Asn-X-Ser ou Asn-X-Thr, là où X en pourrait être acide aminé mais pas Pro ou Asp, par l'action de transférase d'oligosaccharyl. Après attachement, une fois que la protéine est correctement pliée, les trois résidus de glucose sont enlevés de la chaîne et la protéine est prête à l'exportation du HEU. La glycoprotéine formée ainsi est alors transportée au Golgi où le déplacement d'autres de résidus de mannose peut avoir lieu. Il devrait noter, cependant, que le glycosylation lui-même ne semble pas être selon les besoins pour l'optimisation correcte de transport de la protéine en tant que l'on a pourrait penser. Études impliquant les drogues qui bloquent certaines étapes dans le glycosylation, ou cellules de mutant déficientes en enzyme de glycosylation, produisez toujours autrement structurellement les protéines normales qui sont correctement visées, et cette interférence ne semble pas interférer sévèrement la viabilité des cellules. Les glycoprotéines mûres peuvent contenir une variété d'oligomannose N- oligosaccharides liés contenant entre 5 et 9 résidus de mannose. Davantage de déplacement des résidus de mannose mène à une structure de 'noyau 'contenant 3 mannose, et 2 N- résidus d'acetylglucosamine comprenant lesquels peut alors être prolongé avec une variété de différents monosaccharides galactose, N- acetylglucosamine, N- acetylgalactosamine, fucose et acide sialique.

O- glycosylation lié

O- le glycosylation lié se produit ultérieurement pendant la protéine traitant, dans probablement Appareillage de Golgi. C'est l'addition de la N-acétyle-galactosamine à sérine ou thréonine résidus par l'enzyme UDP-N-acétyle-D-galactosamine :polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase, suivi d'autres hydrates de carbone (comme galactose et acide sialique). Ce processus est important pour certains types de protéines comme proteoglycans, ce qui implique l'addition des chaînes glycosaminoglycan à l'unglycosylated au commencement "la protéine proteoglycan de noyau."ces additions sont habituellement sérine O- glycoprotéines liées qui semblent avoir une de deux fonctions principales. On est sécrétion pour former des composants de matrice extracellulaire, adhereing une cellule à l'autre par des interactions entre les grands complexes de sucre des proteoglycans. L'autre fonction principale est d'agir en tant que composant des sécrétions muqueuses, et c'est la concentration élevée des hydrates de carbone qui tend à donner à mucus sa sensation "gluante". Les protéines qui circulent dans le sang ne sont pas normalement O- glycosylé, excepté IgA1 et IgD (deux types d'anticorps) et C1-inhibitor.

Ancre de GPI

Un formulaire spécial de glycosylation est Ancre de GPI. Bien que ce soit une forme de glycosylation, le résultat est a hydrophobe chaîne latérale, fabrication de GPI ancrant tout à fait semblable à prenylation.

 

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